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蛋白質分子的結構原理-免費閱讀

2025-09-09 02:57 上一頁面

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【正文】卡通圖形更為常見的一種圖形，通常突出某些部分的結構，如 α螺旋、 β折疊、扭曲彎折蛋白質三級結構給出的信息或內容多肽鏈骨架所有的二級結構情況類型出現百分數空間相對排列順序與位置關系側鏈殘基在蛋白質深部與表面的分布規律空間 3維的排列與分布三級結構 4方面特征規律；，并且電荷的分布相間又常不均勻，以保證出現最大的相互作用，一旦在分子內部出現電荷便意味著是分子功能發揮具重要意義的殘基；，這是疏水力驅使的必然結果；，以避免穩定自由能的損失，包括表面上與水分子或溶劑的氫鍵、蛋白質分子內部各極性基團間的氫鍵、和鄰近肽鏈骨架上基團形成的氫鍵等。無規則卷曲結構中， β 轉角比較常見。而構像的改變，并沒有化學鍵（氫鍵除外）的斷裂和手性的改變，例如蛋白質的二級結構就是肽鏈圍繞 NCα健和 CαC健旋轉的結果。構型 —— 是指分子在立體異構體種的取代原子或集團以共價鍵相連時，他們在空間的取向。 α 螺旋右手 α 螺旋構象，是許多蛋白質分子中常見結構一圈螺距氫鍵方式 (i,i+3) 一氫鍵環內含 13個原子 φ 、 ψ 在 60?和 41?附近末端向下看，側鏈在主鏈周圍形成風車狀所有氫鍵近似平行于螺旋中心旋轉軸氫鍵同一方向形成一源于氫鍵的平行于螺旋軸的偶極矩 α 螺旋氫鍵偶極矩、各肽平面 C=O和 NH偶極矩都沿螺旋軸積累，從而顯示出從 N端到 C端的偶極矩等效于 N端積累部分正電荷， C端積累部分負電荷蛋白質分子構象其它螺旋結構 310螺旋右手 α 螺旋結構氫鍵方式 (i,i+2)， φ 、 ψ 在 70?和 5?附近一圈含整數 3殘基， Cα 位于平行螺旋軸直線上氫鍵方向和軸有一定角度，在幾何上與非鍵作用力未處最佳狀態 310螺旋通常在 α 螺旋 C末端最后一圈出現也稱作 π 螺旋左手螺旋在 D氨基酸形成的肽鏈中會穩定地存在天然蛋白質中，屬于不穩定的構象多肽鏈不同氨基酸側鏈具各自確定的選擇性不強的螺旋傾向性大致分檔次排列為： Ala， Glu， Leu， Met（強） Lys， Phe， Glu， Trp， Ile， Val（中） Asp， His（弱） Arg， Thr， Ser（不敏感） Cys， Tyr（弱斷） Asn， Pro（斷）差不多所有球蛋白中，一段 α 螺旋結構平均含 11個殘基（ 420殘基）平均長度 nm 螺旋兩端外連接的氨基酸殘基 C端常出現帶負電荷的基團 N端為帶正電荷基團螺旋內部多肽鏈上親水與疏水殘基周期性變換過膜的多肽鏈，通常疏水性殘基占絕大多數疏水性殘基長區域預示過膜 α 螺旋結構存在折疊

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