生物化學第三版課后習題詳細解答-文庫吧

【正文】 2時攜帶3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。[SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro]解：（1）用羧肽酶A和B處理十肽無效說明該十肽C末端殘基為Pro； （2）胰蛋白酶專一斷裂Lys或Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理后產生了兩個四肽和有利的Lys，說明十肽中含Lys…或Arg…LysLys…或ArgLys…Lys…ArgLys…四種可能的肽段，且水解位置在4與5與6或4與8與9與10之間； （3）梭菌蛋白酶專一裂解Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產生一個四肽和一個六肽，則可知該十肽第四位為Arg； （4）溴化氰只斷裂由Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽后產生一個八肽和一個二肽，說明該十肽第八位或第二位為Met；用單字母表示二肽為NP，即AsnPro，故該十肽第八位為Met； （5）胰凝乳蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產生兩個三肽和一個四肽，說明該十肽第三位、第六位或第七位為Trp或Phe； （6）一輪Edman降解分析N末端，根據其反應規律，可得N末端氨基酸殘疾結構式為：NHCH(CH2OH)C(=O)，還原為NHCH(CH2OH)COOH，可知此為Ser； 結合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知該十肽的氨基酸序列為：SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro一個四肽，經胰蛋白酶水解得兩個片段，一個片段在280nm附近有強的光吸收，并且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性。另一片段用溴化氰處理釋放出一個與茚三酮反應呈黃色的氨基酸。寫出此四肽的氨基酸序列。[YRMP]解：胰蛋白酶酶專一水解Lys和Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有強光吸收且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性，說明該肽段含Tyr和Arg；溴化氰專一斷裂Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應呈黃色的氨基酸，故該肽段為MetPro；所以該四肽的氨基酸組成為TyrArgMetPro，即YRMP。9蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個十八肽，其序列為CNVRAPETALCARRCOOH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發生反應，（1）問此肽中存在多少個二硫鍵？（2）請設計確定這些（個）二硫鍵位置的策略。[（1）兩個；（2）二硫鍵的位置可能是13和1115或111和315或115和311，第一種情況，用胰蛋白酶斷裂將產生兩個肽加Arg；第二種情況和第三種，將產生一個肽加Arg，通過二硫鍵部分氧化可以把后兩種情況區別開來。]敘述用Mernfield固相化學方法合成二肽LysAla。如果你打算向LysAla加入一個亮氨酸殘基使成三肽，可能會掉進什么樣的“陷坑”？第五章 蛋白質的三維結構習題1.（1）計算一個含有78個氨基酸的α螺旋的軸長。（2）此多肽的α螺旋完全伸展時多長？[；]解：（1）α螺旋中每個殘基繞軸旋轉100176。，故該α螺旋的軸長為：78= (2) ，故該α螺旋圈數為：78247。；。完全伸展的α螺旋長度約為：（78247。）≌。，其他區段均為β折疊片構象。該蛋白質相對分子質量為240000，105cm。試計算：α螺旋占該多肽鏈的百分數。（）[59%]解：一般來講氨基酸的平均分子量為120Da，此蛋白質的分子量為240000Da，所以氨基酸殘基數為240000247。120=2000個。設有X個氨基酸殘基呈α螺旋結構，則：X+（2000X）=105107=506nm解之得X=970，α螺旋的長度為970=，故α螺旋占該蛋白質分子的百分比為：100%=29%，但在折疊的蛋白質中它對蛋白質的桅頂焓貢獻卻要小得多（5kj/mol）。試解釋這種差別的原因。[在伸展的蛋白質中大多數氫鍵的共體和接納體都與水形成氫鍵。折舊時氫鍵能量對穩定焓貢獻小的原因。]，能形成一個具有φ=80176。ψ=+120176。的螺旋，根據拉氏構象圖（圖513），描述該螺旋的（a）手性；（b）每圈的堿基數。[（a）左手；（b）]解：據P206圖513拉氏構象圖， =φ80176。ψ=+120176。時可知該螺旋為左手性。，而且還取決于肽鏈的氨基酸側鏈的性質。試預測在室溫下的溶液中下列多聚氨基酸那些種將形成α螺旋，那些種形成其他的有規則的結構，那些種不能形成有規則的結構？并說明理由。（1）多聚亮氨酸，pH=；（2）多聚異亮氨酸，pH=；（3）多聚精氨酸，pH=；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=；（6）多聚蘇氨酸，pH=；（7）多聚脯氨酸，pH=；[（1）（4）和（5）能形成α螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有規則的結構；（7）有規則，但不是α螺旋]6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個比較穩定？為什么？[因為甘氨酸是在α碳原子上呈對稱的特殊氨基酸，因此可以預料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（他們是對映體）在能量上是相當的，因而也是同等穩定的。]。該蛋白質將有200個可旋轉的鍵。并假設對每個鍵φ和ψ有亮個定向。問：（a）這個蛋白質可能有多種隨機構象（W）？（b）根據（a）的答案計算在當使1mol該蛋白質折疊成只有一種構想的結構時構想熵的變化（ΔS折疊）；（c）如果蛋白質完全折疊成由H鍵作為穩定焓的唯一來源的α螺旋，并且每mol H鍵對焓的貢獻為5kj/mol，試計算ΔH折疊；（d）根據逆的（b）和（c）的答案，計算25℃時蛋白質的ΔG折疊。該蛋白質的折疊形式在25℃時是否穩定？[（a）W=2200=1060；（b）ΔS折疊= kj/（Kmol）（c）ΔH折疊100（5 kj/mol）=500 kj/mol；注意，這里我們沒有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實，但考慮與否差別很小。（d）ΔG折疊= kj/℃時ΔG折疊0，因此折疊的蛋白質是穩定的。]，有著相似的三級結構。但是在正常情況下A是以單體相識存在的，而B是以四聚體（B4）形式存在的，問A和B的氨基酸組成可能有什么差別。[在亞基亞基相互作用中疏水相互作用經常起主要作用，參與四聚體B4的亞基亞基相互作用的表面可能比單體A的對應表面具有較多的疏水殘基。]。利用表56中的數據和ChouFaman的經驗規則，預測此區域的二級結構。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH[殘基411是一個α螺旋，殘基1419和2430是β折疊片。殘基2023很可能形成β轉角]，完全暴露在水環境中和完全埋藏在蛋白質分子非極性內部的兩種多肽片段，哪一種更容易形成α螺旋？為什么？[埋藏在蛋白質的非極性內部時更容易形成α螺旋。因為在水環境中多肽對穩定焓（ΔH折疊）的貢獻要小些。]，在酸性環境中可解理成兩個不同組分，其中一個組分的相對分子質量為100000，另一個為50000。大的組分占總蛋白質的三分之二，具有催化活性。用β巰基乙醇（能還原二硫橋）處理時，大的失去催化能力，并且它的沉降速度減小，但沉降圖案上只呈現一個峰（參見第7章）。關于該酶的結構作出什么結論？[此酶含4個亞基，兩個無活性亞基的相對分子質量為50000，兩個催化亞基的相對分子質量為100000，每個催化亞基是由兩條無活性的多肽鏈（相對分子質量為50000）組成。彼此間由二硫鍵交聯在一起。]，直接用SDS凝膠電泳分析（見第7章）時，它的區帶位于肌紅蛋白（相對分子質量為16900）和β乳球蛋白（相對分子質量37100）良種蛋白之間，當這個毒素蛋白用β巰基乙醇和碘乙酸處理后，在SDS凝膠電泳中仍得到一條區帶，但其位置靠近標記蛋白細胞素（相對分子質量為13370），進一步實驗表明，該毒素蛋白與FDNB反應并酸水解后，釋放出游離的DNPGly和DNPTyr。關于此蛋白的結構，你能做出什么結論？[該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過鏈間二硫鍵交聯而成，每條多肽鏈的相對分子質量各在13000左右。]。（a）對該分子說出來年各種可能的對稱性。穩定締合的是哪種類型的相互作用（同種或異種）？（b）假設四聚體，如血紅蛋白，是由兩個相同的單位（每個單位含α和β兩種鏈）組成的。問它的最高對稱性是什么？[（a）C4和D2，C4是通過異種相互作用締合在一起，D2是通過同種相互作用締合在一起，（b）C2因為每個αβ二聚體是一個不對稱的原聚體]?？紤]一個多聚體酶復合物的合成，此復合物含6個相同的二聚體，每個二聚體由一個多肽A和一個B組成，多肽A和B的長度分別為300個和700個氨基酸殘基。假設從氨基酸合成多肽鏈，多肽鏈組成二聚體，再從二聚體聚集成多聚體酶，在這一建造過程中每次操作的錯誤頻率為108，假設氨基酸序列沒有錯誤的話，多肽的折疊總是正確的，并假設在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結構效率為100%，試比較在下列情況下有缺陷復合物的頻率：（1）該復合物以一條6000個氨基酸連續的多肽鏈一步合成，鏈內含有6個多肽A和6個多肽B。（2）該復合物分3個階段形成：第一階段，多肽A和B的合成；第二階段，AB二聚體的形成；第三階段，6個AB二聚體裝配成復合物。[（1）有缺陷復合物的平均頻率是6000108=6105][（2）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復合物的平均率只是最后階段的操作次數（5此操作裝配6個亞基）乘以錯誤頻率，即：5108。因此它比一步合成所產生的缺陷頻率約低1000倍。]第六章 蛋白質結構與功能的關系習題，前者的解離常數Kd為106mol/L。（a）哪個蛋白質對配體X的親和力更高？（b）將這兩個蛋白質的Kd轉換為結合常數Ka。[（a）蛋白質B；（b）蛋白質A的Ka=106(mol/L)1，蛋白質B的Ka=109(mol/L)1？（a）；（b）肺中CO2分壓從45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）（海平面）（高空）。[對肌紅蛋白：（a）無；（b）無；（c）無。對血紅蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低]℃，CO2分壓40 torr和BPG正常勝利水平（）條件下，人全血的氧結合測定給出下列數據：p（O2）%飽和度（=100Y）10305070859698（a） 根據這些數據，繪制氧結合曲線；估算在（1）100torr p（O2）(肺中)和（2）30 torr p（O2）（靜脈血中）下血的氧百分飽和度。（b） 肺中[100 torr p（O2）]結合的氧有百分之多少輸送給組織[30 torr p（O2）]？（c） ，利用圖617數據重新估算（b）部分。[（a）（1）98%，（2）58%；（b）約40%；（c）約50%]解：（a）圖略，從圖中克知分別為98%和58%； （b）98%58%=40%，故約40%； （c），據圖617可知：96%46%=50%。，可利用方程（615）Y/（1Y）=[ p（O2）/ P50]n計算Y（血紅蛋白氧分數飽和度）。設P50=26 torr，n=，計算肺（這里p（O2）=100 torr）中的Y和毛細血管（這里p（O2）=40 torr）中的Y。在這些條件下輸氧效率（Y肺Y毛細血管=ΔY）是多少？除n=，重復上面計算。比較n==。并說出協同氧結合對血紅蛋白輸氧效率的影響。[n=，Y肺=，Y毛細血管=，所以，ΔY=，n=，Y肺=，Y毛細血管=，所以，ΔY=，=，差值似乎不大，但在代謝活躍的組織中p（O2）40 torr，因此潛在輸氧效率不小，參見圖615]解：Y肺/（1Y肺）=[100/26] Y肺=Y毛/（1Y毛）=[40/26] Y毛=ΔY==當n=，同理，Y肺= Y毛= ΔY=，貯存相當時間的血。如果這樣的血用于輸血可能會產生什么后果？[貯存過時的紅血球經酵解途徑代謝BPG。BPG濃度下降，Hb對O2的親和力增加，致使不能給組織供氧。接受這種BPG濃度低的輸血，病人可能被窒息。]。為什么HbA具有這一效應？[去氧HbA含有一個互補部位，因而它能加到去氧HbS纖維上。這樣的纖維不能繼續延長，因為末端的去氧HbA分子缺少“粘性”區。]，這對于抗體識別抗原表位能告訴你什么？[該表位可能是當G肌動蛋白聚合成F肌動蛋白時被埋藏的那部分結構。]8．假設一個Fab半抗原復合體的解離常數在25℃和pH7時為5107mol/L。（a）結合的標準自由能（25℃和pH7時）是多少？（b）此Fab的親和力結合常數是多少？（c）從該復合體中釋放半抗原的速度常數為120S1。結合的速度常數是多少？此說明在結合半抗原時抗體中的結構變化是大還是??？[（a）ΔG0ˊ=；（b）Ka=2106mol1L；（c）結合速度常數k=2108mol1S1L，此值接近于小分子與蛋白質相遇（結合）的擴散控制限制（108至109mol1S1L）]。假設抗原是一價，抗體是n價，即6抗體分子有n個結合部位，且各結合部位的結合常數Ka值是相同的，則可證明當游離抗原濃度為[L]時，結合到抗體上的抗原濃度[Lp]與抗體的總濃度[Pr]之比值，N=[Lp]/[Pr]=(nKa [L])/