酶工程在食品工業中的應用-資料下載頁

　　

【正文】 ③ 具有易消化吸收 、 能迅速給機體提供能量 、 促進脂質代謝和恢復體力等功能 。 可用于特殊病人 、 消化功能衰退的老年人以及消化功能未成熟的嬰幼兒的營養劑和流態食品；還可用于制造運動員食品 、 蛋白質強化食品和能量補給飲品等 。 ④ 具有促進乳酸菌 、 雙歧桿菌 、 酵母和霉菌等多種微生物生長發育和活躍代謝的作用 。 用于酸奶 、 干酪 、 醋 、醬油和發酵火腿等食品生產時 ， 可明顯起到提高生產效率 、穩定品質及增強風味等效果 。 ⑤ 具有低抗原性 。 其抗原性通常比大豆蛋白降低 1%～2%， 食后不會引起過敏反應 ， 可用于制造嬰幼兒奶粉和甜點心等非致敏性食品 。 ⑥具有降低和抑制膽固醇的作用。利用這一特性可生產降膽固醇、降血壓、預防心血管系統疾病等功能食品。 （ 3） 水解大豆肽的酶法制備 主要有酶法和化學法。由于酶法水解效率高，反應條件溫和，產生毒性物質的可能性較小，控制反應時間可以得到具有不同生物活性的大豆肽，因此受到國內外研究者的廣泛關注。目前應用于實際生產的酶有胰蛋白酶、堿性蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 （ HAP） 指蛋白酶作為生物催化劑 ， 把肉類 、 水產品及乳品中的蛋白質分解成含有多種氨基酸和肽類的水解液 。 水解動物蛋白產品含有多種氨基酸 、 肽類物質 。 因此營養豐富 ，易于消化吸收 。 游離的氨基酸和肽類都具有極好的呈味能力 ， 味道鮮美 ， 香氣自然 ， 穩定性較高 ， 可作為調味劑或營養強化劑應用于多種食品的加工 。 與水解植物蛋白相同，水解動物蛋白的某些功能特性和風味特征會發生一定程度的改變，通常是溶解性增加；熱穩定性提高，受熱不凝聚；黏度、乳化性能、滲透性減小。 （ 1） 水解魚蛋白 魚類蛋白質品質優良 ， 其氨基酸比例與人體肌肉成分極為接近 ， 人體吸收利用率較高 。 魚類蛋白質經過水解 ， 其營養品質和功能特性將進一步得以改善 ， 因此對魚類蛋白水解物進行開發已經引起人們的關注 。 特別是當今魚類資源的日益匱乏 ， 對低值魚和魚類加工副產物的加工利用更具有重要的意義 。 （ 2） 水解乳蛋白 乳蛋白是一種重要的蛋白質資源 ， 在食品加工中具有重要的作用 。 但是在酸性條件下 ， 乳蛋白不穩定 ， 易于沉淀 ， 這使其應用受到一定限制 。 乳蛋白水解物具有優良的營養特性和加工特性 ， 因此能夠更加廣泛地應用于各類食品加工 。 酪蛋白是牛乳中主要的蛋白質 ， 其中富含生物活性序列 ， 在特定條件下對其進行酶水解時 ， 可使其被釋放出來 ，從而獲得具有生物活性的酪蛋白生物活性肽 ， 如免疫調節活性肽 、 酪蛋白磷酸肽 （ CPP） 、 降血壓肽 、 阿片肽以及抗菌肽等 。 實例 酪蛋白質磷酸肽（ CPP） 一種促進鈣和鐵吸收的肽，它是含有 25～ 37個氨基酸殘基的肽。兩種 CPP都在連續 3個 serP殘基后連接谷酰胺基部分（核心部位），核心部位能在 pH7～ 8的條件下有效地與鈣形成可溶性復合物（可以防止在各種鈣磷比條件下產生不溶性磷酸鈣）。 CPP可用于食品的鈣強化劑，增強腸道對鈣的吸收以及鈣在體內的保持。 CPP還可作為許多礦物元素，如鐵、錳、銅及硒的載體，是一種良好的金屬結合肽。 （一）轉谷氨酰胺酶的功能特性及其應用 轉谷氨酰胺酶 可通過催化轉酰基作用，使蛋白質或肽之間發生交聯反應。 轉酰基反應的 酰基供體 為蛋白質或肽鏈上谷氨酰胺殘基的 γ 羥基酰胺基 ， 受體 可以為蛋白質肽鏈上 賴氨酸殘基的 ε 氨基 、 游離氨基酸的 ε 氨基 和 初級氨或水 。轉谷氨酰胺酶所催化的反應既可以發生在分子間 ， 也可以發生在分子內 ， 決定分子間交聯反應程度的因素主要為蛋白質本身的構象以及轉谷氨酰胺酶的類型 。 三、新型酶制劑及其應用 （ 1） 成膠特性 使未加熱狀態的各種食品蛋白質成膠；賦予不能成膠的蛋白質（如乳蛋白）成膠；提高成膠的黏彈性；形成耐熱性、耐酸性及耐水性等穩定性高的膠體；一般情況下所形成的膠體強度會隨轉谷氨酰胺酶的添加量增加而增加。但是添加過多的轉谷氨酰胺酶會導致凝膠強度的降低。 （ 2） 改善乳化性 （ 3） 提高發泡性能 WPI大豆 11S球蛋白混合物的發泡穩定性較低 ， 經過轉谷氨酰胺酶處理過的 WPI大豆 11S球蛋白具有良好的穩定性 。這可能是由于 WPI和大豆 11S球蛋白形成的聚合物分子中緊密二級結構和三級結構很少 ， 它所具有柔韌無規則的蛋白質更易形成泡沫 ， 穩定性也更好 。 此外 ， 由于交聯作用而使蛋白質流動性提高 ， 賴氨酸殘基上氨基電荷的去除也有利于增加泡沫的穩定性 。 （ 4） 增強蛋白質溶液的黏稠性 蛋白質經聚合相對分子質量增加后，其溶液的黏度通常也會增強，經過轉谷氨酰胺酶處理過的蛋白質溶液往往具有較高的黏度。 （ 5） 提高凝膠的持水性 轉谷氨酰胺酶催化形成的 GluLys鍵可提高凝膠的持水性能，使濃度為 2%的蛋白質溶液也可以膠體化。這主要是因為所形成的膠連鍵使蛋白質形成復雜的、嚴密的空間網絡結構，對水分的束縛包容能力增強。 （ 6） 提高蛋白質的熱穩定性 通過轉谷氨酰胺酶發生交聯所產生的 GluLys共價結合鍵，熱穩定性較高，增強了蛋白質網絡強度和凝膠斷裂強度。此外，經過轉谷氨酰胺酶催化交聯的 β 乳球蛋白同樣表現出較高的熱穩定性， 1%的聚合 β 乳球蛋白即使在 100℃ 的環境下也可持續 30min也不變性，而天然 β 乳球蛋白在 70℃ 時就很快變性。 （ 1） 在肉制品中的應用 提高原料利用率和產品得率；改善肉制品的質構；生產低鹽 、 低脂肪的肉制品 （ 二 ） 氨肽酶和羧肽酶及其在蛋白水解物脫苦中的應用 蛋白質水解后經常表現出苦味，其原因是形成了苦味肽，許多研究者已經研究認為末端含有疏水性氨基酸的苦味肽是水解產物產生苦味的主要原因。 在完整的球蛋白分子中，大部分疏水性側鏈藏在內部，它們不接觸味蕾，因此，感覺不到苦味。當蛋白質水解成小分子的肽時，肽鏈含有的疏水性氨基酸充分暴露出來，接觸味蕾產生苦味。隨水解進程的繼續，越來越多的疏水氨基酸側鏈暴露出來使苦味增加。 能夠產生苦味的氨基酸約有 8種，分別為纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、精氨酸和組氨酸。水解蛋白質苦味的強弱與蛋白質來源、種類及水解程度等密切相關。 （ 1） 與疏水氨基酸的含量 、 序列及其所處的位置和空間結構等有密切的關系 蛋白質中疏水氨基酸含量越高 ， 水解后產生苦味的可能性越大 。 （ 2） 與肽鏈相對分子質量的大小有關 一般相對分子質量大于 5000的大豆肽沒有苦味 ， 相對分子質量在 500～ 1000的大豆肽苦味最強 。 當大豆蛋白水解度約為 25%時 ， 大豆肽混合物相對分子質量絕大多數在500～ 1000之間 。 （ 3） 與酶的來源和種類之間也有一定的關系 蛋白質水解物中含有的苦肽會隨蛋白質種類以及水解用的內切型蛋白酶的種類不同而有所不同。 蛋白質水解物的苦味脫除方法至目前為止主要有 選擇性分離法 、 掩蓋法 、 類蛋白反應 、 膜分離法 及 酶法 。 以上各種脫苦方法各有利弊 ， 其中最受關注和研究的最多的為酶法脫苦 。 酶法脫苦 即采用蛋白酶作用于苦味肽 ， 將疏水性氨基酸切除而達到脫苦目的 。 酶法脫苦效率高 ， 而且條件溫和 ， 不會使肽的營養成分丟失 ， 水解過程易于控制 ，同時不改變肽的各種重要特性 （ 如溶解性 、 低抗原性 ） 等優點 。 蛋白酶按其水解蛋白質的方式可分為 內肽酶 和 外肽酶 。內肽酶 作用于蛋白質分子內部肽鍵，生成小分子肽段，脫苦效果較差。 外肽酶 作用于蛋白質或肽分子氨基或羧基末端的肽鍵，水解掉肽端疏水氨基酸，脫苦效果相對較好。 （ 1） 氨肽酶法 氨肽酶通過作用于肽鏈的氨基端疏水氨基酸并將其水解下來，從而達到去除苦味的目的。目前研究應用最多的是微生物產生的氨肽酶。 （ 2） 羧肽酶法 羧肽酶作用于肽鏈羧基端的疏水氨基酸并使其釋放出來 ， 從而達到脫苦的目的 。 大部分苦味肽中的疏水性氨基酸位于 C端，近年來有關羧肽酶的研究受到國內外的普遍關注。羧肽酶廣泛地存在于動物和高等植物及微生物中，現在已知的產羧肽酶微生物：曲霉屬、青霉屬、單胞桿菌屬及酵母中的一些菌株。其中黑曲霉和米曲霉因其使用安全而在食品中得到廣泛的應用。 ① 小麥羧肽酶。這種酶可以從蛋白質或肽鏈的羧基端大范圍內釋放出包括 Pro在內的氨基酸殘基，同時不含有微生物毒素，安全性較高。 Q值大于 1400的較苦的肽容易酶解形成二肽片段，其中豐富的谷氨酸還能起掩蓋苦味的作用。 ②微生物羧肽酶。許多種微生物都能產生羧肽酶，如曲霉屬的黑曲霉和米曲霉，硫代葉菌屬和水生棲熱菌可產生耐熱羧肽酶，肉色擬青霉、酵母可產生絲氨酸羧肽酶。 思考題 ？ ？ 酶活力測定的基本步驟有哪些 ？ ？ 各有什么優缺點 ？ ？ ， 綜述一種酶在食品工業中的應用 （ 包括工藝流程及控制 、 固定化等 ） 。