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生物化學課件—第五章酶(編輯修改稿)

2026-02-12 15:21 本頁面

　

【文章內容簡介】、輔酶在酶促反應中的作用特點 ? 輔酶在催化反應過程中，直接參加了反應。 ? 每一種輔酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一類型的反應。 ? 同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結合形成不同的全酶。 ? 一般來說，全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型（反應專一性），而酶蛋白則決定了所催化的底物類型（底物專一性）。酶分子中的金屬離子 ? 根據金屬離子與酶蛋白結合程度，可分為兩類：金屬酶和金屬激酶。 ? 在金屬酶中 ,酶蛋白與金屬離子結合緊密。如 Fe2+/ Fe3+ 、 Cu+/Cu3+、 Zn2+ 、 Mn2+、 Co2+ 等。 ? 金屬酶中的金屬離子作為酶的輔助因子，在酶促反應中傳遞電子，原子或功能團。金屬酶中的金屬離子與配體 ? 金屬離子配體酶或蛋白 ? Mn2+ 咪唑丙酮酸脫氫酶 ? Fe2+/Fe3+ 卟啉環，咪唑，血紅素，含硫配體氧化還原酶，過氧化氫酶 ? Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺細胞色素氧化酶 ? Co2+ 卟啉環變位酶 ? Zn2+ NH3，咪唑，（ RS） 2 碳酸酐酶，醇脫氫酶 ? Pb2+ SH d氨基 g酮戊二酸脫水酶 ? Ni2+ SH 尿酶金屬激酶中的金屬離子 ? 激酶是一種磷酸化酶類，在 ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。 ? 其中的金屬離子與酶的結合一般較松散。在溶液中，酶與這類離子結合而被激活。 ? 如 Na+ 、 K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。金屬離子對酶有一定的選擇性 ,某種金屬只對某一種或幾種酶有激活作用。酶的結構及催化作用機制 ? 1．結合部位 Binding site ? 酶分子中與底物結合的部位或區域一般稱為結合部位。（一）酶分子的結構特點 ? 酶分子中促使底物發生化學變化的部位稱為催化部位。 ? 通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。 ? 結合部位決定酶的專一性， ? 催化部位決定酶所催化反應的性質。 2．催化部位 catalytic site ? 酶分子中存在著一些可以與其他分子發生某種程度的結合的部位，從而引起酶分子空間構象的變化，對酶起激活或抑制作用。 3．調控部位 Regulatory site ? 主要包括： ? 親核性基團：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。 H2N C H CC H2O HOO HO HH2N C H CC H2O HOS HS HH2N C H CC H2O HONN HNNH酶活性中心的必需基團 ? 酸堿性基團：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巰基等。 H2N C H CC H2O HOC H2CO HOH2N C H CC H2O HOCO HOC O O HH2N C H CC H2O HOC H2C H2C H2N H2N H2H2N C H CC H2O HOO HO H(二 ) 酶作用專一性的機制 ? 酶分子活性中心部位，一般都含有多個具有催化活性的手性中心，這些手性中心對底物分子構型取向起著誘導和定向的作用，使反應可以按單一方向進行。 ? 酶能夠區分對稱分子中等價的潛手性基團。 (a)“ 三點結合 ” 的催化理論 ? 認為酶與底物的結合處至少有三個點，而且只有一種情況是完全結合的形式。只有這種情況下，不對稱催化作用才能實現。（ b）鎖鑰學說： ? 認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣（ c）誘導契合學說 ? 該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補形狀 . （三），酶作用高效率的機制 ? 1，中間產物學說 ? 在酶催化的反應中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復合物。當底物分子在酶作用下發生化學變化后，中間復合物再分解成產物和酶。 ? E + S ==== ES ??? P + E ? 許多實驗事實證明了 E－ S復合物的存在。 E－ S復合物形成的速率與酶和底物的性質有關。 ? 酶促反應： E + S === ES === ES? ? ?? EP ?? E + P ? 反應方向 , 即化學平衡方向 ,主要取決于反應自由能變化 ?H?。 ? 而反應速度快慢 ,則主要取決于反應的活化能Ea。 ? 催化劑的作用是降低反應活化能 Ea,從而起到提高反應速度的作用 2. 活化能降低反應過程中能的變化 ? 酶催化作用的本質是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價力 (如氫鍵 ,離子鍵和疏水鍵等 )的作用，形成 ES反應中間物， ? 其結果使底物的價鍵狀態發生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態活化能作用。 ? 在酶促反應中，底物分子結合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應速度； ? 另一方面，由于活性中心的立體結構和相關基團的誘導和定向作用，使底物分子中參與反應的基團相互接近，并被嚴格定向定位，使酶促反應具有高效率和專一性特點。 3，鄰基效應和定向效應例 ? 咪唑和對硝基苯酚乙酸酯的反應是一個雙分子氨解反應 . C H 3 C OON O 2NN H..NN HCOC H 3+ O N O 2+NN HC OON O 2. .例 ONN H+ ON O 2+實驗結果表明，分子內咪唑基參與的氨解反應速度比相應的分子間反

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